Estudio de la producción de jarabes glucosados a partir de maltodextrinas empleando dos enzimas comerciales
RESUMEN: El almidón hidrolizado con alto equivalente de dextrosa tiene amplio uso en la industria de alimentos y como fuente de azúcares fermentables. Para mejorar el rendimiento de este proceso se desarrollan continuamente enzimas más eficientes. La enzima Dextrozyme GA® (DGA) ha salido recientemen...
- Autores:
-
Bettín, Luz Angelica
Quintero Díaz, Juan Carlos
- Tipo de recurso:
- Article of investigation
- Fecha de publicación:
- 2010
- Institución:
- Universidad de Antioquia
- Repositorio:
- Repositorio UdeA
- Idioma:
- spa
- OAI Identifier:
- oai:bibliotecadigital.udea.edu.co:10495/45131
- Acceso en línea:
- https://hdl.handle.net/10495/45131
- Palabra clave:
- Enzimas
Enzymes
Glucano 1,4-alfa-Glucosidasa
Glucan 1,4-alpha-Glucosidase
Hidrólisis
Hydrolysis
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RESUMEN: El almidón hidrolizado con alto equivalente de dextrosa tiene amplio uso en la industria de alimentos y como fuente de azúcares fermentables. Para mejorar el rendimiento de este proceso se desarrollan continuamente enzimas más eficientes. La enzima Dextrozyme GA® (DGA) ha salido recientemente al mercado pretendiendo substituir a la enzima AMG 300L® (AMG). En este trabajo se evaluaron los rendimientos y velocidades de conversión en función de concentraciones de enzima entre 0,188-0,75 AGU/mL y maltodextrinas entre 60-180 g/L. La enzima DGA permitió desarrollar velocidades de reacción 26 veces superiores a las observadas con AMG 300L®. Así mismo generó conversiones de hasta el 95% en tiempos de tratamientos menores a 60 minutos, en comparación con conversiones del 50% en 8 h para AMG. En el rango de valores de sustrato y enzima evaluados, se encontró que una concentración de sustrato de 130,2 g/L y de enzima de 0,55 AGU/mL fueron los valores óptimos. DGA presentó inhibición por producto del tipo anticompetitivo, mayor a bajos niveles de enzima. Un modelo matemático tipo Michaelis-Menten con inhibición permitió simular los datos experimentales. Estos resultados podrían ser usados para el diseño de reactores donde se lleven a cabo procesos de obtención enzimática de jarabes glucosados. |
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La enzima DGA permitió desarrollar velocidades de reacción 26 veces superiores a las observadas con AMG 300L®. Así mismo generó conversiones de hasta el 95% en tiempos de tratamientos menores a 60 minutos, en comparación con conversiones del 50% en 8 h para AMG. En el rango de valores de sustrato y enzima evaluados, se encontró que una concentración de sustrato de 130,2 g/L y de enzima de 0,55 AGU/mL fueron los valores óptimos. DGA presentó inhibición por producto del tipo anticompetitivo, mayor a bajos niveles de enzima. Un modelo matemático tipo Michaelis-Menten con inhibición permitió simular los datos experimentales. Estos resultados podrían ser usados para el diseño de reactores donde se lleven a cabo procesos de obtención enzimática de jarabes glucosados.ABSTRACT: Hydrolyzed starch with a high-dextrose equivalent is extensively used in the food industry and as a source of fermentable sugars. In order to obtain a better yield in this process more efficient enzymes had been continuously developed. Dextrozyme GA® (DGA) has been released recently in the market to replace AMG 300L® (AMG) enzyme. In this paper yields and hydrolysis rates were evaluated as a function of maltodextrin concentration between 60 and 180 g/L and enzymes concentration between 0.188 and 0.75 AGU/mL. DGA allows enhancing hydrolysis rates up to 26 times more than those using AMG. Also DGA generates conversion of maltodextrin up to 95% in less than 60 minutes, in comparison with AMG which produces conversions up to 50% in 8 h. Among the values of substrate and enzyme concentration studied it was found that a substrate concentration of 130.2 g/L and enzyme concentration of 0.55 AGU/mL were optimal values. DGA is inhibited by uncompetitively product and is highly affected at a low enzyme concentration. We developed a mathematical model that successfully reproduces the experimental data. These results could be used in reactors design for syrup glucose enzymatic production.Universidad de Antioquia. Vicerrectoría de investigación. Comité para el Desarrollo de la Investigación - CODICOL00237158 páginasapplication/pdfspaUniversidad de Antioquia, Facultad de Ciencias Farmacéuticas y AlimentariasMedellín, Colombiahttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/http://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/co/info:eu-repo/semantics/openAccesshttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2Estudio de la producción de jarabes glucosados a partir de maltodextrinas empleando dos enzimas comercialesStudy of Glucose Syrup Production from Maltodextrines Using two Comercial EnzymesArtículo de investigaciónhttp://purl.org/coar/resource_type/c_2df8fbb1https://purl.org/redcol/resource_type/ARThttp://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionEnzimasEnzymesGlucano 1,4-alfa-GlucosidasaGlucan 1,4-alpha-GlucosidaseHidrólisisHydrolysishttps://id.nlm.nih.gov/mesh/D004798https://id.nlm.nih.gov/mesh/D005087https://id.nlm.nih.gov/mesh/D006868Vitae172216517VitaeCODI SOS07-1-01RoR:03bp5hc83PublicationLICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81748https://bibliotecadigital.udea.edu.co/bitstreams/65829c49-cb81-4bdc-be0c-d90368a8b49d/download8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33MD53falseAnonymousREADORIGINALBettinAngelica_2010_Estudio_Procuccion_Jarabes.pdfBettinAngelica_2010_Estudio_Procuccion_Jarabes.pdfArtículo de investigaciónapplication/pdf466803https://bibliotecadigital.udea.edu.co/bitstreams/5d982382-b155-4b9f-8793-2ad64951b29e/downloadf51991393328dbe9e157bbed69a08885MD51trueAnonymousREADCC-LICENSElicense_rdflicense_rdfapplication/rdf+xml; charset=utf-81051https://bibliotecadigital.udea.edu.co/bitstreams/3998f568-5f03-4e16-87da-8ff02ad3a692/downloade2060682c9c70d4d30c83c51448f4eedMD52falseAnonymousREADTEXTBettinAngelica_2010_Estudio_Procuccion_Jarabes.pdf.txtBettinAngelica_2010_Estudio_Procuccion_Jarabes.pdf.txtExtracted texttext/plain30657https://bibliotecadigital.udea.edu.co/bitstreams/08314ac7-a0f8-4a9c-96be-3194387f5601/download343ce722386a3ec2f797a3bab7c9c144MD54falseAnonymousREADTHUMBNAILBettinAngelica_2010_Estudio_Procuccion_Jarabes.pdf.jpgBettinAngelica_2010_Estudio_Procuccion_Jarabes.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg12355https://bibliotecadigital.udea.edu.co/bitstreams/110950f8-37aa-4b08-af4f-f78abe2a0098/download965e7c85e97f77ab1038b129d7df3247MD55falseAnonymousREAD10495/45131oai:bibliotecadigital.udea.edu.co:10495/451312025-03-26 21:45:38.819https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/open.accesshttps://bibliotecadigital.udea.edu.coRepositorio Institucional de la Universidad de Antioquiaaplicacionbibliotecadigitalbiblioteca@udea.edu.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 |