Identification of a novel tailor-made chitinase from white shrimp fenneropenaeus merguiensis

Fenneropenaeus merguiensis (comúnmente llamado camarón bananero) es una de las especies de crustáceos de cultivo más importantes a escala mundial para la industria pesquera y acuícola. Además de su valor nutritivo, es una buena fuente de quitinasa, una enzima con excelentes propiedades biológicas y...

Full description

Autores:
Beygmoradi, Azadeh
Homaei, Ahmad
Hemmati, Roohullah
del Arco, Jon
Fernández Lucas, Jesús
Tipo de recurso:
Article of journal
Fecha de publicación:
2021
Institución:
Universidad El Bosque
Repositorio:
Repositorio U. El Bosque
Idioma:
eng
OAI Identifier:
oai:repositorio.unbosque.edu.co:20.500.12495/9626
Acceso en línea:
http://hdl.handle.net/20.500.12495/9626
https://doi.org/10.1016/j.colsurfb.2021.111747
Palabra clave:
Caracterización bioquímica
Enzimas quitinolíticas
Organismos marinos
Clonación molecular
Purificación de proteínas
Biochemical characterization
Chitinolitic enzymes
Marine organisms
Molecular cloning
Protein purification
Rights
closedAccess
License
http://purl.org/coar/access_right/c_14cb
Description
Summary:Fenneropenaeus merguiensis (comúnmente llamado camarón bananero) es una de las especies de crustáceos de cultivo más importantes a escala mundial para la industria pesquera y acuícola. Además de su valor nutritivo, es una buena fuente de quitinasa, una enzima con excelentes propiedades biológicas y catalíticas para muchas aplicaciones industriales. En el presente estudio, se sintetizó un ADNc putativo codificador de quitinasa a partir de ARNm de tejido del hepatopáncreas de F. merguiensis. Posteriormente, el ADNc correspondiente se clonó, secuenció y expresó funcionalmente en Escherichia coli, y la quitinasa recombinante de F. merguiensis (rFmCHI) se purificó mediante cromatografía de afinidad His-tag. El análisis bioinformático de la secuencia de aminoácidos de la rFmCHI mostró una arquitectura multidominio canónica en las quitinasas que pertenece a la familia 18 de las glucósido hidrolasas (quitinasa GH18). La caracterización bioquímica reveló que la rFmCHI es una enzima monomérica con un peso molecular de 52 kDa y una actividad máxima a 40 °C y pH 6,0. Además, la enzima recombinante es estable hasta 60 °C y en el intervalo de pH 5,0-8,0. Los estudios cinéticos en estado estacionario para la quitina coloidal revelaron valores de KM, Vmax y kcat de 78,18 μM, 0,07261 μM. min-1 y 43,37 s-1, respectivamente. En conjunto, nuestros resultados pretenden demostrar el potencial de rFmCHI como catalizador adecuado para la bioconversión de residuos de quitina.