Remoción del colorante trifenilmetano cristal violeta empleando hongos de la podredumbre blanca en cultivos líquidos y sólidos

RESUMEN: La implementación de metodologías biotecnológicas para la remoción de colorantes sintéticos, como el cristal violeta, son fundamentales como mecanismos para disminuir los riesgos biológicos y ambientales generados por la descarga y disposición de estos compuestos. Los hongos de la podredumbre blanca poseen la capacidad para remover colorantes sintéticos, mediante la producción de enzimas extracelulares que actúan degradando o transformando la molécula de colorante, configurándose así en una alternativa frente a los métodos físicos y químicos, utilizados frecuentemente en la remoción de colorantes. En el presente trabajo se evaluó la remoción de diferentes concentraciones (20ppm, 40ppm y 60ppm) del colorante cristal violeta, empleando los hongos de la podredumbre blanca Pycnoporus sp., Trametes sp. y Lentinus sp., en medios sólidos y líquidos. De los tres géneros de hongos evaluados, Pycnoporus sp. presentó la mayor eficiencia alcanzando porcentajes de remoción del 93% en medio sólido y 94% en medio líquido con una concentración de colorante de 60ppm. Adicionalmente, se evaluó la actividad de las enzimas Lacasa y Manganeso peroxidasa durante el proceso de decoloración, encontrándose una alta concentración de la enzima Lacasa en los tratamientos con colorante e inoculados con Pycnoporus sp., y una alta concentración de la enzima Manganeso peroxidasa en los tratamientos con colorante e inoculados con Trametes sp.

• Autores: Guzmán Pizano, Juliana; Gaviria Bedoya, Yuliana
• Tipo de recurso: Article of investigation
• Fecha de publicación: 2023
• Institución: Universidad de Antioquia
• Repositorio: Repositorio UdeA
• Idioma: spa
• OAI Identifier: oai:bibliotecadigital.udea.edu.co:10495/40062
• Acceso en línea: https://hdl.handle.net/10495/40062
• Palabra clave: Colorantes; Coloring Agents; Violeta de Genciana; Gentian Violet; Hongos; Fungi; Lacasa; Laccase; Biorremediación; Bioremediation; Manganeso peroxidasa; https://id.nlm.nih.gov/mesh/D004396; https://id.nlm.nih.gov/mesh/D005840; https://id.nlm.nih.gov/mesh/D005658; https://id.nlm.nih.gov/mesh/D042845
• Rights: openAccess
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