Estudio de la producción de enzimas lignocelulolíticas por el hongo pleurotus ostreatus en un biorreactor usando residuos de fruta como sustrato (2019)
La producción de enzimas y demás productos de valor agregado a partir de residuos agroindustriales ha sido un enfoque central en la industria biotecnológica como una alternativa para reducir el impacto ambiental y abrir horizontes a mercados más sostenibles. Los residuos agroindustriales se componen en su mayoría de material lignocelulósico cuyos componentes (lignina, pectina, celulosa y hemicelulosa) son de gran importancia para la utilización en diversas aplicaciones. En el presente estudio se realizó la cuantificación de azúcares reductores y la evaluación de las actividades enzimáticas de las enzimas lignocelulolíticas: lacasa, exopoligalacturonasa y exoglucanasa, en cultivo sumergido del hongo ligninolítico Pleurotus ostreatus como tratamiento biológico para la hidrólisis de celulosa y deslignificación de residuos de cascara de mango y piña. Se incubaron los cultivos en frascos de vidrio a velocidades de agitación de 75 y 150 rpm con diferentes proporciones de fruta y se sometieron los resultados a un diseño factorial completo para posteriormente realizar el escalado a un biorreactor Batch. Según los resultados del diseño factorial completo, la velocidad de agitación tiene un efecto significativo en la concentración de azúcares reductores y actividad de las enzimas estudiadas, mientras que el respectivo análisis de varianza arrojó que la proporción de fruta Mango/Piña no tiene un efecto significativo en el valor final de las variables de respuesta. Finalmente, a partir del análisis estadístico se realizó el cultivo sumergido en el reactor Batch con una velocidad de agitación constante de 150 rpm y una proporción de sustrato Mango/Piña de 75%. La deslignificación de los residuos de fruta en los cultivos incubados en frasco de vidrio se le atribuye principalmente a la acción de la lacasa la cual alcanza una actividad enzimática de 1474,49 U/L, seguida por la acción de la exopoligalacturonasa con una actividad enzimática máxima de 1359,52 U/L.