Activity of an alfa-helical antimicrobial peptide on different model membranes studied with biophysical techniques (2017)
La resistencia bacteriana a los antibióticos ha sido declarada problema de salud pública a nivel mundial ya que en las últimas décadas las bacterias han adquirido resistencia a los antibióticos que salen al mercado en períodos de tiempo cada vez más cortos. Los péptidos antimicrobianos (PAMs), considerados como "antibióticos naturales", son moléculas anfipáticas que se encuentran en todos los organismos vivos complejos como componentes esenciales del sistema inmune, y cuya función es atacar las infecciones bacterianas afectando, entre otros, la estructura de la membrana de las bacterias. En las últimas tres décadas los PAMs han sido investigados de forma extensiva ya que entender sus mecanismos de acción facilitaría el diseño y desarrollo de alternativas a los antibióticos tradicionales. La interacción entre PAMs y membranas lipídicas (MLs) se ha estudiado con diversas técnicas experimentales, conllevando a diferentes modelos de actividad bactericida. Sin embargo, la microscopía de fuerza atómica (MFA) ha sido poco usada para este tipo de estudios. Una de las hipótesis en las que ha trabajado el grupo de Biofísica en Uniandes es que existe una relación directa entre la potencia de un PAM dado y las propiedades mecánicas de la ML. En nuestro proyecto de investigación estudiamos la interacción entre un PAM catiónico corto y diferentes tipos de membranas modelo. Las técnicas experimentales usadas fueron espectroscopía de fluorescencia, MFA y aspiración con micropipeta, explorando vesículas unilamelares grandes, MLs apoyadas y vesículas unilamelares gigantes, respectivamente. Magainina-H2, el péptido que estudiamos, adquiere una estructura de alfa-hélice al adherirse a la membrana y forma poros multiméricos después de cierta proporción púptido/lípido.--Tomado del Formato de Documento de Grado.