Elucidación parcial de la estructura primaria de la lectina LGL-P2 y purificación y caracterización parcial de la lectina LGL-P4 presentes en semillas de Galactia lindenii (2014)
Las lectinas son proteínas que se encuentran ampliamente distribuidas en la naturaleza, muchas de ellas han sido aisladas y purificadas de la familia de las Leguminosas, Gramíneas y Lamiaceas entre otras. Estas proteínas reconocen carbohidratos con gran afinidad y especificidad y por lo tanto son unas herramientas poderosas para estudiar la relación entre los glicanos de la superficie celular y las funciones celulares. En la subtribu Diocleinae, el grupo de investigación en proteínas (GRIP) ha detectado, aislado y caracterizado dos lectinas diferentes (P2 y P4) de Diocleae lehmanni (LDL), Dioclea sericea (LDS), Dioclea grandiflora (LDG), Canavalia ensiformis (LCE) y Galactia lindenii (LGL). Las dos lectinas estan dentro de los cuerpos proteícos en las semillas y tienen diferentes propiedades fisicoquímicas. La LGL-P2 tiene alta afinidad por el determinante H-2 (Fuc a-(1-2)b-D-Gal(1-4)b-D-GlcNAc) y por residuos de lactosa. Para determinar la estructura primaria de la LGL-P2, la proteína pura fue hidrolizada con tripsina, quimotripsina y Lys-C; los péptidos obtenidos de cada una de las digestiones fueron secuenciados por espectrometria de masas. Por otra parte la LGL-P4 fue aislada de semillas maduras y las extracciones se hicieron con PBS conteniendo tiourea 5 mM. La proteína fue purificada sobre Sephacryl S-200 y la fracción retenida fue eluida con Glucosa 0.2 M. La lectina pura aglutinó eritrocitos humanos y el perfil electroforético fue similar al obtenido para otras lectinas P4 de otros géneros. La proteína es una glicoproteína con un punto isolectrico 6.5. La determinación cuantitativa (mg lectina/ 100 g semilla) de estas dos lectinas (P2 y P4) nos permitió ver que se presenta una diferencia en el contenido de proteína en las semillas dentro de los diferentes géneros de la subtribu Diocleinae.